Ферменты – незаменимые помощники пищеварения

• Энзимы и ферменты – это разные названия одних и тех же соединений;
• Это вещества белковой природы, есть во всех живых организмах;
• С помощью ферментов происходят почти все биохимические реакции – обмен веществ и пищеварение без энзимов невозможен;
• К настоящему времени открыто более 5000 различных энзимов, и это не предел;
• Разные виды энзимов крайне специфичны – то есть участвуют в строго ограниченных метаболических процессах; 
• Ферменты способны выполнять до нескольких миллионов задач в секунду, при этом ускорять процессы, в которых они участвуют, в миллиарды раз (буквально). 

Ферменты – зачем нужны организму и как работают

На первый взгляд  эта инфографика про ферменты, активные центры и субстраты выглядит, как странное и нелогичное сочетание геометрических фигур, но уверяем: к концу обзора вы обязательно научитесь понимать самое важное. О видах и работе ферментов, способах регуляции баланса энзимов в организме и о недостаточности этих важных соединений. 

Энзимология – это наука, которая изучает всё, что касается энзимов, их активности, методов решения состояний, связанных с недостаточностью. Такое название является общепринятым, впрочем, как и сам термин «энзимы»: в международной медицинской практике оперируют именно этим понятием. Фермент – это термин, больше распространенный в русскоязычной практике, энзим – в зарубежной. Но оба термина абсолютно равнозначны, и означают одно и то же: ускорение (катализ) биохимических реакций в нашем организме. 

Как работают ферменты

В целом принцип действия ферментов выглядит довольно просто: 

• Всё, что мы употребляем – пища, витаминные комплексы, напитки – попадая в пищеварительную систему, связывается с ферментами;
• Условно, каждая молекула ферментов связывается с молекулой поступивших питательных веществ, но таким образом, что энзим умеет «узнавать» подходящую ему молекулу с помощью своего  активного центра;

На самом деле каждый энзим может принять в свои «объятия» несколько молекул питательных веществ, при условии, что они соответствуют параметрам активного центра.  Такой принцип похож на работу системы распознавания личности по его биометрическим данным.    

• После соединения с подходящим питательным веществом энзим обрабатывает полученное вещество (субстрат) – очищает его, меняет порядок расположения молекул в субстрате и т.д. Это необходимо для наилучшей, то есть максимально быстрой метаболической реакции;
• Получившийся продукт уже готов для транспортировки в нужную среду и доставки к определенным мишеням: туда, где потребность в питательных веществах выше.     

А как фермент может определить потребность в тех или иных соединениях? 

Специфичность – свойство всех ферментов, и именно их способность работать, как специалисты узкого профиля, и создает прекрасный, гармоничный порядок для всего огромного количества этих полезных соединений. Один вид «настроен» на окислительно-восстановительные реакции, другие энзимы выполняют только транспортные функции от молекуле к другой, третьи необходимы, когда нужно доставить питание через клеточные мембраны, и т.д.  

Виды ферментов и их функции в организме

Сегодня мир официальной, доказательной медицины опирается на такую классификацию: 

• Оксиредуктазы 

Энзимы-катализаторы, активные участники окислительно-восстановительных реакций – важнейших для жизнедеятельности процессов: в первую очередь тканевое дыхание, накопление в клетках энергии, пищеварение и т.д.  В этой категории насчитывается двадцать два подкласса ферментов, каждый из подкатегорий отвечает дополнительно за тот или иной тип реакций: например, одни энзимы «работают» исключительно с азотосодержащими соединениями, другие – с фосфором, третьи – с железом и так далее. Среди них есть и пероксидазы – активные антиоксиданты, соединения, препятствующие преждевременной гибели клеток от воздействия свободных радикалов. 

• Трансферазы 

Предмет пристального внимания всех, кто придерживается норм здорового питания. Ферментам  этого класса поручена важная задача: участие в обмене жиров и углеводов, а также некоторых аминокислот и нуклеинов. Всего насчитывает 9 подклассов, и каждый из них, по такому же принципу разделения обязанностей, работает в своей узкой сфере: с соединениями, содержащими азот, или с переносом остаточных сахаров, селен-содержащих групп и т.д. 

• Гидролазы

Наименование этой группы говорит само за себя – у этих ферментов активность связана со всем, что относится к реакциям гидролиза, то есть взаимодействия с водой. Подклассов 13, каждый из которых, по уже знакомому принципу, вступает в связь с пептидами, сахарами и другими веществами, требующими реакций гидролиза. 

• Лиазы 

Роль этих ферментов не связана ни с окислением, ни с гидролизом. Если необходимо ускорить биохимическую реакцию, не касаясь окислительно-восстановительных и водосодержащих ресурсов, в этом случае катализатором выступают именно лиазы.  Подклассов только 7, и все они направлены на разрыв углеродных связей. 

• Изомеразы 

Эта группа скорее похожа на включатели различных процессов: например, уже известные нам трансферазы и лиазы нуждаются в подобии дополнительной стимуляции. Команду «старт» дают именно изомеразы. Всего шесть подклассов, и у каждого своя «зона ответственности». 

• Лигазы 

Своеобразные свахи в мире ферментов – соединяют две молекулы, которые образуют новую связь. Это называется лигированием, и имеет большое значение для иммунитета, репликации ДНК, репарации клеток (способности исправлять повреждения в молекулах ДНК). Шесть подклассов, шесть направлений деятельности. 

• Транслоказы 

Последняя, седьмая группа ферментов – это так называемая сборная чемпионов всех упомянутых команд. Им поручена деликатная задача: ускорять реакции, в которых молекулы питательных веществ должны пройти через клеточные мембраны. Разделение на подгруппы выглядит немного сложнее, чем у прочих групп, но принцип такой: 

–подкласс из шести видов энзимов, объединенных по виду переносимых молекул или ионов (водорода, аминокислот, пептидов и т.д.)

–подкласс из четырех видов энзимов, сгруппированных по реакциям, которые обеспечивают движение переносимых веществ, например, окислительно-восстановительные, гидролизные или по выделению углекислого газа (декарбоксилирование).  

Кроме функциональности, тип ферментов определяется по локации – есть внутри-, или внеклеточные энзимы.  Именно внутриклеточные рассматриваются как маркеры нарушений работы, болезней внутренних органов: почечной или печеночной недостаточности, болезней миокарда, предстательной железы. Внеклеточные – те, что помогают пищеварению, разбирая питательные вещества на молекулы такого размера, что смогут проходить через клетки кишечника, чтобы поступить в кровь. 

Нехватка ферментов этого типа может спровоцировать развитие заболеваний желудочно-кишечного тракта и других систем жизнедеятельности. 

Откуда берутся ферменты

Несмотря на то, что наш организм умеет синтезировать энзимы, для этого ему требуется основа: белковые соединения. Другой природы ферментов не существует, но это не значит, что все белки, потребляемые нами, являются энзимами (но все энзимы без сомнений белки). 

Например, аминокислоты, приоритетно важные для поддержания метаболического равновесия – это тоже ферменты (однокомпонентные). Но чтобы синтезировать даже один, потребуется сложнейшая цепочка, иногда состоящая из миллиона аминокислот. От того, сколько, каких и в какой последовательности аминокислот будет использовано для построения энзима, и зависит его функционал. 

Некоторые витамины также выступают прародителями ферментов, точнее, коэнзимов: тех самых активных центров, которые на молекуле энзима выполняют функцию  стыковочной площадки. Как и с любыми питательными веществами, с катализаторами случается и дефицит, и – заметно реже – избыток.  

Нехватка и избыток ферментов – чего ожидать

Недостаток ферментов, особенно пищеварительной группы – это и причина, и следствие. Это значит, что к дефициту энзимов могут привести заболевания внутренних органов, но с другой стороны, нехватку пищеварительных ферментов нередко провоцируют и нарушения пищевого поведения. 

Переедание – в этом случае объема и активности ферментов просто не хватает, даже если желудочно-кишечный тракт здоров. К нехватке ферментов приводит и чрезмерная увлеченность фастфудом, но также и домашней, но чрезмерно жирной, высокоуглеводной едой. В этом случае результат  недостаточности собственного объема энзимов – некорректное расщепление сложных молекул липидов, углеводов. Недостаточность энзимов чаще всего сказывается на здоровье поджелудочной железы, а затем к дефициту полезных питательных веществ, что отражается на функциональности других органов. 

Если при разумной, здоровой диете наблюдаются расстройства желудка, болезни печени и другие патологии пищеварительной системы, недостаточность энзимов образуется из-за нарушения огромного числа метаболических процессов и реакций:

• При недостаточности функциональности печени, желчевыводящей системы: энзимы не активируются;
• Болезни поджелудочной железы: падает выработка ферментов, также могут наблюдаться временные состояния, связанные с недостаточностью энзимов на фоне необходимых ограничений в диете;
• Воспаления в  желудке, в тонком кишечнике, где происходит всасывание питательных веществ, также приводит к недостатку ферментов из-за снижения их активации;
• Продолжительное лечение, хирургические операции на органах желудочно-кишечного тракта  провоцирует дефицит и непосредственно энзимов, и других важных питательных веществ;      

То есть, различные врожденные и приобретенные состояния, прямо связанные с функциональностью желудочно-кишечного тракта, являются главными подозреваемыми при недостатке ферментов. 

Говорить о гиперобъемах ферментов современная медицина может только в одном ключе: при безосновательном приеме фармацевтических препаратов на фоне полностью здорового собственного метаболизма. Нарушение равновесия в метаболических реакциях, ненужная «помощь» пищеварительной системе может спровоцировать ряд симптомов, постепенно ведущих к снижению активности внутренних органов, в частности к недостаточности продукции энзимов поджелудочной железы.

 Голодание и низкокалорийная диета – вот решение проблемы с недостатком ферментов, и это неверный ответ. 

В отсутствии или в условиях недостаточности питания падает поступление белковых ресурсов, а именно из них метаболизм выбирает аминокислоты, которые синтезируются в энзимы.  Гиповитаминозы (дефицит витаминов), диета с низким содержанием белковой пищи тесно связаны с недостаточностью синтеза энзимов пищеварительной системы. В этом случае снижается их выработка, постепенно провоцируя недостаточность метаболических процессов. 

Активность энзимов непостоянна даже на фоне отсутствия заболеваний или ограничений в питании. В любых обстоятельствах энзимы быстро реагируют на любые факторы, влияющие на клетки нашего тела. У такой сверхчувствительности есть цель: вовремя приспособить клетку к изменившимся условиям, ответить на полученные стимулы. Низкая активность энзимов по отношению к клетке – это не есть угроза жизни всего организма, но угроза жизнеспособности клеток: любую ситуацию, имеющую отношение к недостатку энзимов затягивать или пускать на самотек определенно не стоит. 

Т. Т. Березов. Биологическая химия. Под редакцией академика АМН СССР С. С. Дебова. Изд. 2е, переработанное и дополненное.

Коровкин Б. Ф. – Ферменты в жизни человека / Б. Ф. Коровкин. – М.: Медицина, 2016 г.

Попова Т.Н., Рахманова Т.П., Попов С.С. Медицинская энзимология: Учебное пособие. — Воронеж: Издательско-полиграфический центр Воронежского государственного университета, 2008.

Международный союз биохимии и молекулярной биологии. Новый класс ферментов: транслоказы.. IUBMB NEWS (Август 2018).

ТБГУ: Ферменты, иллюстрированная биохимия, Учебное пособие, 2018 г.